SVT spécialité Glycémie et diabètes

SVT spécialité
Glycémie et diabètes
Chapitre 1
La catalyse enzymatique
Définition de la glycémie (recherche internet)
Principales étapes de la digestion des aliments et les enzymes digestives (+ Etude documentaire Bordas page 162)
TP 0 : Glucose et glycémie
I. La digestion des glucides complexes
1. Définition/comparaison des glucides complexes et des glucides simples (recherche internet)
2. Rôle de la digestion des glucides
TP 1 La digestion des glucides
II. Les enzymes sont des catalyseurs biologiques
TP 2 Mode d’action des enzymes
Les enzymes sont des catalyseurs biologiques car elles ont 2 des propriétés des catalyseurs.
• Vitesse de la réaction
• Action de l’enzyme sans transformation
III. La formation d’un complexe enzyme-substrat
1. Equation générale d’une réaction enzymatique
2. Une enzyme est une protéine avec un site actif spécialisé.
3. L’importance du site actif de l’enzyme est démontrée par sa conservation au cours de l’évolution.
4. La double spécificité d’une enzyme repose sur son site actif
Ø Spécificité d’action et spécificité de substrat
Ø La spécificité expliquée par la nature des acides aminés de l’enzyme (structure primaire)
IV. La cinétique des réactions enzymatiques
La vitesse d’une réaction catalysée par une enzyme est fonction de nombreux facteurs : en particulier tous
les paramètres du milieu qui augmentent les contacts entre l’enzyme et son substrat 9il y a donc
augmentation de la vitesse de réaction)
Inversement, si les conditions de milieu diminuent la probabilité de contact entre l’enzyme et son substrat
alors la vitesse de la réaction diminue.
Ø
Ø
Ø
Ø
pH
Température
Concentrations en Enzyme et en substrat
Présence d’inhibiteurs de l’enzyme dans le milieu
Apprentissage du cours I. La digestion des glucides complexes
1. Définition/comparaison des
glucides complexes et des glucides
simples (recherche internet)
Glycémie= concentration en glucose sanguin =dépendant de l’apport de glucose par la digestion des aliment Glucide = 50% des apport énergétiques Glucide simple (sucre rapide) = petite molécule monomère Glucide complexe (sucre lent)= macromolécule formé d’un enchainement de glucides simple. 2. Rôle de la digestion des glucides
Glucide complexe= molécule trop grosse pour être absorbé (traverser la paroi intestinal pour atteindre le sang). àdoit être transformé en glucose =hydrolyse= grâce a des H2O, brise les liaison qui lie les glucide simple. Hydrolyseàbesoin intervention d’enzymes (produite par diff. Glandes ou C intestinal) II. Les enzymes sont des catalyseurs
biologiques =
1. Vitesse de la réaction
Hydrolyse de l’amidon (sucre complexe) : elles ont 2 des propriétés des catalyseurs o
•
milieu acide (PH :1) à 100 C = rapide •
à 37 C = trop lent o
à amylase (produit par les suc digestif) = enzyme qui accélère la réaction 2. Action de l’enzyme sans
transformation
Enzyme = catalyseur àaugmente la vitesse d’une réaction àparticipe à une réaction et retrouve son état initial à la fin réaction sur lesquels agit l’enzyme= substrat III. La formation d’un complexe
enzyme-substrat 1. Equation générale d’une réaction
enzymatique
Enzyme + Substrat = Complexe Enzyme-­‐Substrat = Enzyme + produit le complexe Enzyme-­‐substrat ce dissocie après la réaction en libérant l’enzyme et le produit de la réaction 2. Une enzyme est une protéine
avec un site actif spécialisé
Enzyme= protéine à forme + propriété = dépend des acides aminées Forme de l’enzyme à un domaine spécialisé dans la liaison au substrat = site actif 3. L’importance du site actif de
l’enzyme est démontrée par sa
conservation au cours de
l’évolution.
Enzyme = pas changé au cour de l’évolution (diff. Espèces= même acide aminé sur site actif) 4. La double spécificité d’une
enzyme repose sur son site actif
Double spécificité d’une enzyme : àon peut supposer que : mutation du site actif à défavorable à l’activité enzymatique à défav. à l’organismeà pas conservé par la sélection naturelle •
Spécificité de substrat : les enzymes qui n’agissent pas sur les même substrat, on des site actif de forme diff. à la forme du site actif présente une complémentarité avec celle du substrat •
Spécificité d’action : les enzymes qui agissent sur le même substrat mais catalyse des diff. = pas les même acides aminés en contact avec le substrat à la composition des acides aminé constituant le site actif détermine les propriétés chimique de l’enzyme IV. La cinétique des réactions
enzymatiques Vitesse des réaction enzymatique = dépend des condition du milieu qui favorise la rencontre enzyme + substrat les cond. du milieu qui ralenti : 1. L’influence du PH •
celle qui perturbe l’organisation du site actif •
celle qui diminuent les proba. de formation du complexe enzyme-­‐substrat _
Les ions OH ou H3O du milieu = modifie les interactions qui lie les A.A et détermine la structure de l’enzyme +
= déforme le site actif à bloque la catalyse à une enzyme est active dans une gamme de PH étroite. 2. L’influence de la température Température : •
Augmentation = + d’agitation des molécule à + proba. de rencontre enzyme/substrat •
Au-­‐dessus de temp. optimal = trop d’agitation à déstabilise la structure de l’enzyme àréduit la vitesse enzymatique ou (si temp. bcp trop élevé) des modification irréversible 3. Concentration en enzyme ou substrat = + concentration élevé à + proba. rencontre enzyme/substrat augmente. concentration en substrat diminue au cours du temps à temps a un influence 4. Présence d’inhibiteur Inhibiteur = molécule mimant la forme du substrat à compétition avec le substrat pour la formation de complexe à réduction de la vitesse de catalyse enzymatique Lexique